Composition et fonctions du suc pancréatique
Le suc pancréatique, sécrété par la fonction exocrine du pancréas, se déverse dans le duodénum, où il joue un rôle majeur dans le fonctionnement du système digestif.
« On y trouve, en effet, des enzymes capables d'hydrolyser les glucides (amylase), les lipides (lipases), les protéines (protéases) et leurs produits de dégradation résultant de l'action du suc gastrique (peptidases). »1
La digestion des glucides : l'α-amylase
Il n'existe qu'une amylase dans le suc pancréatique : l'alpha-amylase. Cette enzyme agit sur les glucides en en hydrolysant les liaisons osidiques, ou α(1-4). Cette étape de digestion aboutit à des oligosaccharides, dextrines, maltotriose et maltose.
La digestion des lipides : la lipase pancréatique
La lipase pancréatique, ou stéapsine, agit sur les lipides en hydrolysant les triglycérides. Elle nécessite pour cela la présence d'une coenzyme, la colipase, sécrétée par le pancréas sous forme inactive (la procolipase) et activée dans l'intestin par la trypsine.
Le mécanisme d'action de la lipase pancréatique tire partie de la présence des sels biliaires, à la fois liposolubles et hydrosolubles, qui se lient aux lipides en fournissant une interface entre les lipides et la phase aqueuse. C'est sur cette interface que vient se fixer la colipase, fournissant ainsi un ancrage à la lipase. Les propriétés tensio-actives des sels biliaires rendent les gouttelettes de l'émulsion lipidique de plus en plus fines, augmentant la surface de contact et améliorant ainsi l'action de la lipase. La digestion des triglycérides par la lipase fournit des acides gras et du glycérol.
La digestion des protéines et des peptides
La trypsine est la peptidase prédominante dans le suc digestif. Il s'agit d'une endopeptidase produite par le pancréas sous forme inactive, le trypsinogène. Ce dernier est activé en trypsine par l'entérokinase intestinale, puis par autoactivation de la trypsine elle-même. La trypsine exerce son action sur les chaînes polypeptides en hydrolysant certaines liaisons peptidiques. Elle agit également en tant qu'activateur d'autres enzymes.
La chymotrypsine est une autre endopeptidase sécrétée par le pancréas sous la forme d'une proenzyme inactive : le chymotrypsinogène. Il est activé en chymotrypsine par l'action de la trypsine, puis de la chymotrypsine elle-même. L'action de la chymotrypsine sur les protéines est une hydrolysation des liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé aromatique engage sa fonction acide.
L'élastase est également une endopeptidase, produite sous forme inactive, la proélastase. Activée par la trypsine, elle agit en catalysant l'hydrolyse de l'élastine du tissu conjonctif. L'élastase joue un rôle immunologique en s'attaquant à la paroi externe de bactéries pathogènes.
Les carboxypeptidases A et B sont elles aussi initialement présentes sous forme inactive, les procarboxypeptidases, et activées par la trypsine. Elles participent à la digestion des peptides intermédiaires résultant de la digestion des protéines par les endoprotéinases.
L'action conjointe des différentes enzymes protéolytiques du suc pancréatique permet une digestion assez complète (mais pas totale) des protéines, qui se trouvent découpées en acides aminés et en très petits peptides.
Les autres composants du suc pancréatique
Le suc pancréatique contient aussi la ribonucléase et la désoxyribonucléase, deux nucléases qui agissent respectivement sur les acides nucléiques que sont l'ARN et l'ADN.
Enfin, le suc pancréatique contient des éléments minéraux. Certains de ces éléments, comme le sodium ou le potassium, présentent des concentrations stables. En revanche, la concentration de bicarbonates varie et est contrôlée par la sécrétine, produite par le duodénum lorsqu'il reçoit le chyme en provenance de l'estomac. Les bicarbonates, alcalins, régulent l'acidité du chyme à un pH de 6 à 7, nécessaire à l'action des différentes enzymes pancréatiques.